Résumé
L'étude du polymorphisme des antigènes d'histocompatibilité bovins (BoLA) par les techniques habituelles (Sérologie) souffre de sévères limitations. Au cours de ce travail, nous avons adapté à nos besoins une analyse biochimique de ce polymorphisme.La technique utilisée est une électrophorèse en double dimension (IEF 5-7/ SDS) appliquée soit à des antigènes d'histocompatibilité purifiés soit à des molécules immunoprécipitées par un monoclonal anti-BoLA (classe I) à partir du lysat de cellules mononuclées marquées isotopiquement (s35 méthionine). Il ressort de ce travail que la méthode employée est capable de démontrer une hétérogénéité moléculaire des antigènes BoLA (classe I) à la fois chez un même individu et entre divers individus bovins. Cette hétérogénéité moléculaire n'est pas imputable à une modification artéfactuelle des protéines étudiées. Elle ne peut pas plus s'expliquer entièrement par des différences de glycosylation d'un polypeptide unique. Nous avons également montré, que cette méthode est simplifiable et
pouvait se réduire à une analyse en une seule dimension (IEF 5-7) à condition d e s'assurer de l'efficacité totale des procédures de déglycosylation
| la date de réponse | 1987 |
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| langue originale | Français |
| L'institution diplômante |
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| Superviseur | A Depelchin (Promoteur) |