Les glycoside hydrolases (glycosidases) sont une classe d’enzymes capables de cliver les liens glycosidiques entre les sous-unités de monosaccharides principalement dans les polysaccharides, les glycolipides ou les glycoprotéines. Récemment, les recherches de l’équipe du Dr. Yann Guérardel à l’Université de Lille ont mené à la découverte d’une nouvelle glycosidase de Mycobacterium tuberculosis (Mtb). Cette enzyme, qui hydrolyse le galactane présent dans la paroi cellulaire de Mtb, pourrait expliquer la capacité de ces bactéries à remodeler leur paroi. Afin de permettre une caractérisation complète de cette nouvelle glycosidase (constantes cinétiques, mécanisme, site actif et acides aminés catalytiques), une sonde synthétique 5 a été conçue sur base de son mécanisme procédant par rétention de la configuration anomérique. Grâce à son atome de fluor placé à proximité de la position anomérique, la molécule 5 sera utilisée pour piéger l’acide aminé nucléophile de l’enzyme. La voie synthétique utilisée pour obtenir cette molécule est représentée ci-dessous.
la date de réponse | 2019 |
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langue originale | Anglais |
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L'institution diplômante | |
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Superviseur | Stephane Vincent (Promoteur) |
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Multistep synthesis of a 2-Fluoro-galactofuranoside as a mechanistic probe of a novel glycosidase from mycobacterium tuberculosis
Rigotti, T. (Auteur). 2019
Student thesis: Master types › Master en sciences chimique à finalité approfondie