Résumé
Le repliement est le processus physique par lequel une protéine modifie sa conformation pour atteindre une structure tridimensionnelle et fonctionnelle correspondant à son état natif. La compréhension de ce processus et le développement de techniques de repliement efficaces restent aujourd’hui un défi majeur en biochimie. L’objectif est de pouvoir solubiliser et replier les protéines depuis leur état dénaturé mais il n’existe actuellement aucune méthode efficace et applicable au plus grand nombre de protéines.
Dans ce contexte, notre groupe a développé une méthode simple et efficace pour récupérer la forme native des protéines. Elle est basée sur l’association d’un détergent, le dodécyle sulfate de sodium (SDS) et d’un cosolvant, le 2-méthyle-2,4-pentanediol (MPD). Le SDS est un détergent anionique bien connu pour ses propriétés dénaturantes. Il a été démontré que le MPD pouvait dissocier les micelles de détergent, offrir une résistance au dépliement par le SDS et, dans certains cas, induire le repliement de différents types de protéines.
L’objectif général de ce mémoire est d’approfondir la compréhension du système SDS-MPD dans le but d’optimiser la méthode. Dans cette optique, des méthodes expérimentales (dichroïsme circulaire, fluorescence, diffusion dynamique de la lumière,...) et théoriques (dynamique moléculaire) sont utilisées pour évaluer la capacité du MPD à induire le repliement des protéines avec d'autres détergents structurellement proches du SDS (le décyle sulfate, le tétradécyle sulfate et le décanoate de sodium).
| la date de réponse | janv. 2015 |
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| langue originale | Français |
| L'institution diplômante |
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| Superviseur | Catherine Michaux (Promoteur) |