Caractérisation d'une activité dipeptidylaminopeptidasique dans les structures lysosomales du protozoaire Giardia lamblia

Giardia lamblia est un protozoaire primitif parasite intestinal d'un grand nombre de vertébrés. La cellule est dépourvue de certains organites subcellulaires présents chez les eucaryotes supérieurs : mitochondries, peroxysomes, appareil de Golgi
Nous avons mis en évidence chez Giardia , une activité dipeptidyl aminopeptidasique dont les propriétés enzymatiques sont similaires à celles décrites pour la cathepsine C, hydrolase lysosomale de foie de rat. Contrairement à cette dernière, l'enzyme de Giardia est fermement associée aux structures membranaires. Sa réponse à divers traitements de solubilisation, tels que l'action des détergents et des complexants du cholestérol est analogue à celles des protéines intégrées dans les membranes par une ancre glycosylphosphatidylinositol.
Nous avons actuellement mis au point un procédé de solubilisation de cette enzyme à partir de cultures massives et nous tentons de la purifier dans un double but : une meilleure identification de sa nature et la fabrication d'un anticorps spécifique qui permettrait ainsi de suivre les voies de biosynthèse d'une hydrolase acide dans une cellule dépourvue de Golgi.