Propriétés associées au désordre et mécanisme d'agrégation d'une nouvelle IDP amyloïdogène: la protéine à doigts de zinc DPF3a

Les protéines intrinsèquement désordonnées (IDPs) doivent leurs diverses fonctions biologiques à leur désordre intrinsèque. Elles sont particulièrement impliquées dans des pathologies humaines sévères telles que les maladies neurodégénératives par fibrillation amyloïde dont le ciblage thérapeutique réclame l'élaboration de nouvelles stratégies médicamenteuses, ce qui requiert l'étude de leur comportement in vitro. DPF3 est une protéine à doigts de zinc, existant sous deux isoformes, DPF3b et DPF3a et dont il n'existe aucune donnée structurale. Par combinaison de techniques de caractérisation biophysiques, nous avons mis en lumière le caractère désordonné de DPF3a ainsi que sa propension à l'agrégation en fibrilles amyloïdes.