Polyamines and pectins. II. Modulation of pectic-signal transduction.

Research output: Contribution to journalArticle

Abstract

A previous study had shown that polyamines adsorb selectively on plant cell walls according to the valence of the polyamines (Messiaen et al. Plant Physiol. (1997), 113: 387-395). In this study, the adsorption of polyamines was investigated on isolated carrot cell walls and on pure polygalacturonic acid in the presence of competing mono- and bivalent cations (Na+ and Ca2+). Putrescine was unable to remove all the calcium from cell walls as well as from polygalacturonic acid. Spermidine and spermine adsorbed on all galacturonates and were able to remove calcium completely from either the walls or the pure polygalacturonates. Therefore, Spd3+ and spermine, unlike putrescine, prevented polygalacturonic acid from adopting the calcium induced supramolecular conformation recognized by the 2F4 anti-pectin monoclonal antibody. We show that the signal transduction cascade otherwise initiated in plant cells by calcium-bound -1,4-oligogalacturonides was indeed blocked by both spermidine and spermine, but not by putrescine. The cytosolic free calcium mobilization and cytosolic acidification usually observed after treatment with pectic fragments did not occur and the subsequent phenylalanine ammonia-lyase activation was suppressed. It is hypothesized that the disruption by spermidine and spermine of the calcium-induced supramolecular conformation of pectic fragments was the cause of the inhibition of the pectic signal.
Original languageFrench
Pages (from-to)247-256
Number of pages10
JournalPlanta
Volume208
Issue number2
Publication statusPublished - 1999

Cite this

@article{75a8b7c810ca4a39b78f7cc44b8609c9,
title = "Polyamines and pectins. II. Modulation of pectic-signal transduction.",
abstract = "Une {\'e}tude pr{\'e}c{\'e}dente avait montr{\'e} que les polyamines s'adsorbent de mani{\`e}re s{\'e}lective sur les parois cellulaires v{\'e}g{\'e}tales. Cette adsorption {\'e}tait fonction de la valence des polyamines (Messiaen et al. Plant Physiol. (1997), 113: 387-395). Dans cette nouvelle approche, l'adsorption des polyamines sur des parois cellulaires purifi{\'e}es de carotte et sur de l'acide polygalacturonique en pr{\'e}sence d'ions comp{\'e}titeurs mono- et bivalent (Na+ and Ca2+) a {\'e}t{\'e} {\'e}tudi{\'e}e. La putrescine {\'e}tait incapable de d{\'e}placer l'enti{\`e}ret{\'e} du calcium associ{\'e} aux parois cellulaires ou {\`a} l'acide polygalacturonique. La spermidine et la spermine, quant {\`a} elles, s'adsorbaient sur tous les galacturonates et d{\'e}pla{\cc}aient enti{\`e}rement le calcium des parois cellulaires et de l'acide polygalacturonique. C'est pour cette raison que la spermidine et la spermine, contrairement {\`a} la putrescine, sont capables d'emp{\^e}cher l'acide polygalacturonique d'adopter une conformation supramol{\'e}culaire en pr{\'e}sence de calcium et reconnue par l'anticorps monoclonal 2F4 anti-pectine. Nous montrons {\'e}galement que la voie de transduction du signal initi{\'e}e par des -1,4-oligogalacturonides dim{\'e}ris{\'e}es par des ions calcium est bloqu{\'e}e en pr{\'e}sence de spermidine et de spermine, mais pas en pr{\'e}sence de putrescine. La mobilisation d'ions calcium cytosolique et l'acidification cytosolique normalement observ{\'e}es dans des cellules de carotte en pr{\'e}sence de fragments pectiques {\'e}taient inhib{\'e}es, de m{\^e}me que l'activation subs{\'e}quente de la ph{\'e}nylalanine ammonia-lyase. Nous proposons ainsi que la disruption, par la spermidine et la spermine, de la conformation supramol{\'e}culaire induite par le calcium des fragments pectiques se trouve {\`a} la base de la suppression du signal pectique dans les cellules de carotte.",
keywords = "cytosolic acidification , polygalacturonic acid, cytosolic calcium, ion exchange isotherm, pectin, PAL, Cell wall, polyamines Signal transduction",
author = "Johan Messiaen and {Van Cutsem}, Pierre",
year = "1999",
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volume = "208",
pages = "247--256",
journal = "Planta",
issn = "0032-0935",
publisher = "Springer Verlag",
number = "2",

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Polyamines and pectins. II. Modulation of pectic-signal transduction. / Messiaen, Johan; Van Cutsem, Pierre.

In: Planta, Vol. 208, No. 2, 1999, p. 247-256.

Research output: Contribution to journalArticle

TY - JOUR

T1 - Polyamines and pectins. II. Modulation of pectic-signal transduction.

AU - Messiaen, Johan

AU - Van Cutsem, Pierre

PY - 1999

Y1 - 1999

N2 - Une étude précédente avait montré que les polyamines s'adsorbent de manière sélective sur les parois cellulaires végétales. Cette adsorption était fonction de la valence des polyamines (Messiaen et al. Plant Physiol. (1997), 113: 387-395). Dans cette nouvelle approche, l'adsorption des polyamines sur des parois cellulaires purifiées de carotte et sur de l'acide polygalacturonique en présence d'ions compétiteurs mono- et bivalent (Na+ and Ca2+) a été étudiée. La putrescine était incapable de déplacer l'entièreté du calcium associé aux parois cellulaires ou à l'acide polygalacturonique. La spermidine et la spermine, quant à elles, s'adsorbaient sur tous les galacturonates et déplaçaient entièrement le calcium des parois cellulaires et de l'acide polygalacturonique. C'est pour cette raison que la spermidine et la spermine, contrairement à la putrescine, sont capables d'empêcher l'acide polygalacturonique d'adopter une conformation supramoléculaire en présence de calcium et reconnue par l'anticorps monoclonal 2F4 anti-pectine. Nous montrons également que la voie de transduction du signal initiée par des -1,4-oligogalacturonides dimérisées par des ions calcium est bloquée en présence de spermidine et de spermine, mais pas en présence de putrescine. La mobilisation d'ions calcium cytosolique et l'acidification cytosolique normalement observées dans des cellules de carotte en présence de fragments pectiques étaient inhibées, de même que l'activation subséquente de la phénylalanine ammonia-lyase. Nous proposons ainsi que la disruption, par la spermidine et la spermine, de la conformation supramoléculaire induite par le calcium des fragments pectiques se trouve à la base de la suppression du signal pectique dans les cellules de carotte.

AB - Une étude précédente avait montré que les polyamines s'adsorbent de manière sélective sur les parois cellulaires végétales. Cette adsorption était fonction de la valence des polyamines (Messiaen et al. Plant Physiol. (1997), 113: 387-395). Dans cette nouvelle approche, l'adsorption des polyamines sur des parois cellulaires purifiées de carotte et sur de l'acide polygalacturonique en présence d'ions compétiteurs mono- et bivalent (Na+ and Ca2+) a été étudiée. La putrescine était incapable de déplacer l'entièreté du calcium associé aux parois cellulaires ou à l'acide polygalacturonique. La spermidine et la spermine, quant à elles, s'adsorbaient sur tous les galacturonates et déplaçaient entièrement le calcium des parois cellulaires et de l'acide polygalacturonique. C'est pour cette raison que la spermidine et la spermine, contrairement à la putrescine, sont capables d'empêcher l'acide polygalacturonique d'adopter une conformation supramoléculaire en présence de calcium et reconnue par l'anticorps monoclonal 2F4 anti-pectine. Nous montrons également que la voie de transduction du signal initiée par des -1,4-oligogalacturonides dimérisées par des ions calcium est bloquée en présence de spermidine et de spermine, mais pas en présence de putrescine. La mobilisation d'ions calcium cytosolique et l'acidification cytosolique normalement observées dans des cellules de carotte en présence de fragments pectiques étaient inhibées, de même que l'activation subséquente de la phénylalanine ammonia-lyase. Nous proposons ainsi que la disruption, par la spermidine et la spermine, de la conformation supramoléculaire induite par le calcium des fragments pectiques se trouve à la base de la suppression du signal pectique dans les cellules de carotte.

KW - cytosolic acidification

KW - polygalacturonic acid

KW - cytosolic calcium

KW - ion exchange isotherm

KW - pectin

KW - PAL

KW - Cell wall

KW - polyamines Signal transduction

M3 - Article

VL - 208

SP - 247

EP - 256

JO - Planta

JF - Planta

SN - 0032-0935

IS - 2

ER -